Главная страница
qrcode

копия-BKh_kolob. 1. Классификация ак по полярности белкового радикала, химическое строение


Название1. Классификация ак по полярности белкового радикала, химическое строение
Дата13.01.2020
Размер1.43 Mb.
Формат файлаdocx
Имя файлакопия-BKh_kolob.docx
ТипДокументы
#66228
страница1 из 3
Каталог
  1   2   3

1.Классификация АК по полярности белкового радикала, химическое строение



2.Физико-химические свойства АК.

Все АК в водных растворах существуют в виде биполярных ионов, причем аминная группа у них протонирована, а карбоксильная-диссоциированна:


Биполярность АК обеспечивает: высокая растворимость в воде и высокие дипольные моменты молекул.


В водных растворах проявляют амфотерные свойства.Значение рН, при котором как аминная, так и карбоксильная группы заряжены и эти заряды скомпенсированы, называют изоэлектрической точкой.

Для АК характерны специфические кривые титрования, зависящие от числа ионногенных группировок. На основании кривых титрования-все АК ведут себя как сильные электролиты и обладают буферными свойствами.

АК поглощают свет в УФ области.

3.Первичная структура белка, её характеристика и биологическая роль. Свойтва пептидной связи.

Первичной структурой белков называют полипептидную цепь, где АК соединена с другой АК пептидной связью. Связь между АК ковалентная, а следовательно очень прочные. Является базисной структурой. Генетически детерминирована (снимается с иРНК и транспортируется на белок).

Зависит от: природы АК, входящей в состав белка; количества АК; последовательности АК

Свойства пептидной связи: 1.Копланарность – все атомы лежат в одной плоскости;

2.Прочная, ковалентная, промежуточная между одинарной и двойной 0,132 нм

3.Способность существовать в 2х резонансных формах (кето- или енольной)

4.Транс-положение заместителей по отношению к C-N св

5.Способность к образованию водородных связей, между атомами пептидных групп в 1ой цепи или между полипептидными цепями.

4. Вторичная структура белка.
Это конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами NH и C=О. Это пространственная структура, образованная укладкой полипептидной цепи в пространстве, или в виде альфа-спирали, или бета-складчатых структур, за счет водородных связей.

Замыкание водородных связей происходит с определенным периодом чередования АК.

В альфа-спирали замыкание с 1 на 5 АК.
Шаг спирали 0.54 нм, в него входит 3,6 АК.
Каждая АК поднимет спираль на 26®
1 АК занимает 0,54:3,6= 0,15 нм.

Через 18 АК вся структура повторяется в пространстве.

Бета-структура
В отличие от альфа-спирали образована за счет межцепочных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, т к внутрицепочные контакты отсутствуют.
Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идут в одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении).

Расстояние между АК, участвующими в образовании водородной связи 0,35 нм.

Цепи представляют собой зигзагообразную линию.

Водородные связи образуются перпендикулярно (а не параллельно, как в альфа-цепи).

В цепочку входят АК с короткими радикалами (аланин, глицин).

Когда нарушается альфа-спираль, образуются аморфные (неструктурируемые) участки.

Причина нарушения спирализации во вторичной структуре белка:
1. Если рядом находятся гидрофобные АК с большими радикалами

2. Если рядом радикалы с одноименными зарядами


Азот теряет свой заряд, образование водородной связи на 5 АК невозможно, образуется обрыв или бета-изгиб (он стабилизируется 1 водородной связью).

Супервторичные структуры формируются на базе вторичной структуры с образованием доменов. Домен – глобулярные структурно-функциональные участки в пределах 1 полипептидной цепи. Домены образуются за счет чередования альфа- и бета-спиралей, образуя глобулярные участки, которые чередуются с аморфными участками.

5. Третичная структура белка.

Это пространственная трехмерная структура, образующаяся за счет укладки вторичной структуры в пространстве в результате взаимодействия боковых радикалов. В результате нее формируется глобула, которая стремится к минимальной свободной энергии. Процесс образования третичной структуры и ее укладка – фолдинг.

Шапероны – белки, которые препятствуют преждевременной укладке молекулы, одновременно ингибируя неправильно образованные связи, ведущие к формированию функционально неактивных белковых структур.

Третичная структура является биологически активной структурой, то есть в ней белок проявляет свою активность. Таким образом структура – нативная (биологически активная). Если в результате каких-то внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление.

Третичная структура глобулярных и фибриллярных белков различается по степени асимметрии: глобулярные белки 1 диаметр примерно равен 2 диаметру на 80%, у фибриллярных белков 1 диаметр больше 2 диаметра больше чем на 80%.

Связи, стабилизирующие структуру белка:
1. Ковалентные
образуются за счет АК – цистеина, которая имеет S
-S-S- цистеиновые (дисульфидные) мостики

2. Нековалентные полярные


-OH

3. Ионные

-СОО- +NH3-

4. АК, имеющие гидрофобные радикалы – гидрофобное взаимодействие – внутренние силы отталкивания (например, 2 бензольных кольца).

В процессе синтеза белка неполярные группы идут внутрь глобулы, а полярные вытесняются на поверхность, поэтому белковая молекула может быть нейтральной, заряженной + или – в зависимости от рН растворителя и ионогенных групп в белке.

6. Четвертичная структура белка

Расположенные в пространстве несколько полипептидных цепей, которые взаимодействуют друг с другом комплементарно. Комплементарность – пространственной и химическое взаимодействие.
Это ассоциированные между собой 2 и более субъединицы, ориентированные в пространстве. Они взаимодействуют друг с другом при помощи нековалентных связей, в 1 очередь водородных и гидрофобных.
Не все белки имеют эту структуру. Нативная структура (биологически активная).

Белки, обладающие четвертичной структурой, способны к аллостерии. Аллостерические белки способны к кооперативному эффекту. То есть при изменении конформации 1 субъединицы будет меняться конформация всей молекулы.

Белки, имеющие четвертичную структуру называют олигомерными. Они бывают гомомерными (белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение, например, каталаза состоит из 4 одинаковых субъединиц) и гетеромерными (отдельные субъединицы отличаются по строению и могут выполнять разные функции, например, РНК-полимераза состоит из 5 субъединиц).

7. Физико-химические свойства белков, методы очистки и разделения белков.


Опред. Высокой молекулярной массой белка и зарядом.


1. Оптические св-ва. Р-ры опалесцируют, при боковом освещении формируют конус Тиндаля. Поглащают УФ при 280 нм за счёт ароматических АК.
2. Осмотические св-ва. Не диффундируют через полупроницаемые мембраны (метод диализа). В кровяном русле белки создают онкотическое давление. Высокая вязкость р-ров, образование гелей характерно для фибриллярных белков.


1. Амфотерные и буферные свойства обусловлены наличием амино и карбоксильных групп.

2. Наличие гидратной оболочки

3.рН раствора, при котором заряд белка=0, называется изоэлектрической точкой.
Самый большой буфер – гемоглобиновая система.


2. Фракционирование гомогената на субклеточные структуры (органеллы) методом дифференциального центрифугирования.

3. Экстрагирование белков из органелл обработкой детергентами, ультразвуком.
4. Выделение белков из экстракта, цитозоля и биолог. Жидкостей меодами: высаливание и диализ, кислотно-щелочным фракционированием (по разл Pl)
5. Фракционирование и очистка белков методами: хроматографии (гель-фильтрация, ионнообменная, афинная), электрофореза, центрифугирования.
6. Подтверждение гомогенности белка методами: электрофореза, имуннохимии, и рентгено- структурного анализа.

8. Классификация белков.

1.Обычно делят по химическим свойствам белки на простые (состоял только из АК) и сложные (из белка и простетической группы)
2.По молекулярной массе (высоко-, низкомолекулярные)
3.По форме м-лы : глобулярные, фибрил.
4.По выполн. Функций: транспортные, рецепторные, регуляторные, каталитические
5.По локализации в клетке: ядерные, митохондр. И др.
6.По локализации в организме: в крови, печени..
7.По возм-ти адаптивно регул-ть кол-во белка:
8. По продолжительности функционирования : быстро (кровь, кишечник) и медленно обновляющ. (мышцы)
9.По схожим участкам перв. Сруктуры и ф-ям белков. (семейство белков)
9. Характеристика простых белков: альбумины и глобулины; протамины и гистоны; проламины и глютелины.
Простые белки состоят только из АК
Проламины, глютелины – растит. Белки, много в семенах злаков.
Альбумины и глобулины – основные белки плазмы крови человека.


10. Характеристика сложных белков. Строение и биологическая функция нуклеопротеинов, хромопротеинов, фосфопротеинов, гликопротеинов, липопротеинов, металлпротеинов
– это белки, состоящие из белковой и небелковой (простетической) части. Сложные белки классифицируют по небелковой части.

Классификация : (см вопрос)
Нуклеопротеины
– сложные белки, представляющие собой комплекс нуклеиновых кислот (НК) с белками.

В зависимости от типа НК различают Рибонуклеопротеиды и Дезоксирибонуклеиды. (третичная структура)

Нуклеопротеины стабилизируются за счет ионных и гидрофобных связей.

Функции :

1. Хранение и передача генетической информации

2. Синтез белка

3. Входит в состав ядра и органоидов цитоплазмы
    Хромопротеины
    – сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Типичными представителями являются флавопротеины, хлорофиллпротеины и гемопротеины.

    В основе гемопротеина входит гем – это пигмент, в состав которого входит плоская структура из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа (красное окрашивание). Координационное число Fe равно 6, причем 4 связи заняты азотами пиррольных колец, 5я связывает гем с белком, а 6я занята лигандом (кислород, или угарный газ например). Пиррольные кольца соединены метиленовыми хвостиками.


    Виды гемоглобина : HbО2 – оксигемоглобин (Fe2+)

    HbCO2 – карбгемоглобин (Fe2+)

    HbCO – карбоксигемоглобин (Fe2+)

    HbОН – метгемоглобин (Fe3+)

    HbCN – цианогемоглобин (Fe3+)

    HbS – серповидная анемия.

    Функции : фотосинтез, газообмен.
      Фосфопротеины
      – сложные белки, содержащие в качестве небелковой части ортофосфорную кислоту, связанную с гидроксилом серина, треонина и тирозина (тупо убираем -ОН группу аминокислоты и добавляем РО3)

      К фосфопротеинам относят питательные белки (казеин, ихтуин, вителлин), так же их много в нервной ткани, в головном мозге, участвует в энергетических процессах (они же функции).

      При фосфорилировании происходит активация белков и ферментов, тк фосфор запускает активность.

      АГФ  АТФ


      H3PO4  H2O
        Гликопротеины
        – это сложные белки, содержащие в качестве небелковой части углевод.

        Присоединение просиходит через атом О ОН содержащих АК (О-гликозидная связь), или через атом N амидной группы (N-кликозидная связь).

        Гликопротеины подразделяются на 2 вида

        А) Истинные гликопротеины (5-10% углеводов) – АТ, ИНФ, гормоны,

        Б) Протеогликаны – гиалуроновая кислота, нейраминовая кислота.

        Функции : входят в состав кожи, соединительной ткани, костей, хрящей, связок, стеловидного тела.
          Липопротеины
          – сложные белки, представляющие собой комплекс белка и липида. Стабилизируются за счет гидрофобных и ионных связей.

          Имеют высокую молекулярную массу (более 1 миллиона Да)

          ЛИПИД + БЕЛОК = гидрофобное взаимодействие

          R1

          R2
          R3
          СН3

          (Если ионное, то в случае липида будет один из радикалов остаток фосфорной кислоты со знаком “-“, а у белка NH3+)

          Функция : структурная
            Металлпротеины
            – сложные белки, содержащие координационную связь с металлом.

            Медь – Цитохромоксидаза – дыхательная цепь

            Железо – Трансферрин – переносчик железа

            Цинк – алкогольдегидрогеназа, щелочная фосфатаза, ДНК полимераза

            Молибден – нитрогеназа

            Кальций – амилаза

            Медь, цинк – супероксигеназа

            Функции : участвуют в ориентации субстрата, являются акцепторами и донорами электронов.

            Строение и функции гемопротеинов. Четвертичная структура гемоглобина, кооперативное взаимодействие субъединиц, аллостерические реакции.
            В основе гемопротеина входит гем – это пигмент, в состав которого входит плоская структура из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа (красное окрашивание). Координационное число Fe равно 6, причем 4 связи заняты азотами пиррольных колец, 5я связывает гем с белком, а 6я занята лигандом (кислород, или угарный газ например). Пиррольные кольца соединены метиленовыми хвостиками.


            Функции : газообмен, транспорт веществ.


            a
            b
            a

            b

            Все субъединицы работают согласованно, что лежит в основе кооперативного эффекта. (стабилизированы множеством нековалентных связей; образуется тетраэдр).

            Присоединение первой молекулы кислорода к железу по шестой координационной связи вызывает перемещение атома железа в плоскость пиррольных колец. НО тк железо связано с белком глобином, то это вызывает изменение конформации.

            После присоединения кислорода первая субъединица принимает другое пространственное положение, что облегчает присоединение ко второй субъединице и тд.

            а
            b
            b
            a

            b
            а
            а
            Форма без кислорода (дезоксигемоглобин) обозначается буквой Т

            Форма с кислородом (оксигемоглобин) обозначается буквой R.

            При присоединении атома кислорода происходит переход из Т формы в R форму (основа аллостерических реакций).

            14. Физико-химические свойства нуклеиновых кислот

            Денатурация (Вторичная структура ДНК стабилизируется лишь слабыми водородными и гидрофобными связями, следовательно, ДНК способна к денатурации (плавлению) при повышении температуры до 80-90 °С. При денатурации двухспиральная молекула ДНК разделяется на отдельные цепи. Температура, при которой 50 % ДНК денатурировано, называется температурой плавления и зависит от качественного состава ДНК)

            Ренатурация (Если раствор денатурированной ДНК медленно охлаждать (отжиг), то вновь возникают слабые связи между комплементарными цепями, и может получиться спиральная структура, идентичная исходной (нативной))

            Растворимость в воде (В воде ДНК образует вязкие растворы, при нагревании таких растворов до 60 °С или при действии щелочей двойная спираль распадается на две составляющие цепи)

            Молекулярная масса (Молекулярная масса нуклеиновых кислот сильно варьирует, но в целом очень большая, особенно у ДНК. В ядре клетки человеческого организма содержится 46 молекул ДНК, в составе каждой из них - 3,5 млрд пар мононуклеотидов. В митохондриях есть циклическая ДНК, ее молекула содержит 16 тыс. пар мононуклеотидов. Сначала была расшифрована структура митохондриальной ДНК. В ней закодирована информация о строении 13-ти полипептидных цепей, 2-х рибосомальных РНК и 22-х транспортных РНК)

            13 (1). Первичная, вторичная, третичная структура ДНК

            Первичная структура нуклеиновых кислот – это последовательное расположение нуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК или РНК. Между нуклеотидами имеется 3’,5’-фосфодиэфирная связь. Вторичная структура нуклеиновых кислот –ДНК представляет собой двойную спираль (это биополимер) состоящий из двух антипараллельных цепочек, закрученных вокруг одной и той же оси. Цепочки соединяются водородными связями которые образуются между азотистыми основаниями. Цепочки имеют противоположную полярность, т.е. у одной цепочки направление 5’ к 3’, а у другой 3’ к 5’. Третичная структура – двойная спираль ДНК на некоторых участках может подвергаться дальнейшей спирализации с образованием суперспирали или открытой кольцевой формы, что часто вызвано ковалентным соединением их открытых концов.

            Первичная, вторичная, третичная структура РНК

            Первичная структура нуклеиновых кислот – это последовательное расположение нуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК или РНК. Между нуклеотидами имеется 3’,5’-фосфодиэфирная связь. Вторичная структура тРНК напоминает клеверный лист. Во всех тРНК имеются участки, взаимодействующие с рибосомами, места для связывания с а/к-ми и ферментами, а также специфическая последовательность трех нуклеотидов (триплет), называемая антикодоном, которая оказывается комплиментарной тринуклеотидной последовательности мРНК (кодону), кодирующей включение в белковую молекулу определенной а/к-ты. Третичная структура – т-РНК отличается большой компактностью, образованной за счет складывания различных частей молекулы. м-РНК и т-РНК при физиологических значениях рН среды, ионной силы и t создаются условия для образования множества участков с двойной спиралью с дальнейшим формированием комплементарных участков, определяющих в известной степени жесткость их третичной структуры.
              1   2   3

            перейти в каталог файлов


связь с админом