Билет Напишите формулу и полное название амф. Аденозинмонофосфат
 Скачать 0.51 Mb.
| Образовательный портал Как узнать результаты егэ Стихи про летний лагерь 3агадки для детей |
Билет 1. 2. Напишите формулу и полное название АМФ. Аденозинмонофосфат Наличие какой связи определяет биуретовая реакция в белках? Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО-и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом. 6. Какими тремя характеристиками определяется первичная структура белка? 7. Какой заряд несут гистоны и протамины в ядре клетки? В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти сферическую (глобулярную) форму. Глобулярным белкамсвойственна высокоупорядоченная пространственная структура(конформация), которая способствует выполнению специфических биологических функций. Билет 2. 2.Напишите формулу и полное название ГМФ. 3. Какие аминокислоты обнаруживаются реакцией Фоля? Назовите три примера олигомерных белков. Какие аминокислоты придают белку кислые свойства? Аспарагиновая и глутаминовая кислоты 8. Дайте классификацию сложных белков. Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы. Липопротеины (содержат липиды). Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту). Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу). Металлопротеины (содержат ионы различных металлов). Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты). Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных В -N и циано-С; N О CS Билет 3. 2. Напишите формулу и полное название ТМФ. тимидинмонофосфат 3. Какие аминокислоты обнаруживает нингидриновая реакция 5. Какой суммарный заряд имеет лизин в сильно кислой среде Какой аминокислотный остаток полипептидной цепи называется N-концевым и где он обычно пишется? группу. Пишется в начале 7. Перечислите четыре физико-химических свойства белков (на Ваш выбор) 8.Назовите четыре вида белков, представителей гемопротеинов Гемоглобин,каталаза,миоглобин,пероксидаза 9. Дайте определение нуклеопротеинам Нуклеопротеиды — комплексы К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых кислот с белками, длительное время существующие в клетке в составе 10. Дайте определение термину «нативная структура белка». Четвертичная При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко выпадают в осадок, чем и пользуются для разделения белковых веществ при их совместном присутствии. 10.Какая аминокислота и почему может нарушать формирование -спирали? Напишите формулу и полное название УМФ 3. Остатки каких двух аминокислот обнаруживает в составе белковой молекулы ксантопротеиновая реакция Тирозина и триптофана, содержащих в своем составе бензольное ядро 4. Каким методом очищают раствор белков от низкомолекулярных примесей Диализ 5. Какой суммарный заряд имеет аспарагиновая кислота в сильно щелочной среде? Какое количество аминокислотных остатков содержит один виток -спирали белка интенсивное встряхивание раствора, приводящее к соприкосновению белковых молекул с воздушной средой на поверхности раздела фаз и изменению конформации этих молекул; органические вещества (например, этиловый спирт, фенол и его производные) способны взаимодействовать с функциональными группами белков, что приводит к их конформа-ционным изменениям. Для денатурации белков в биохимических исследованиях часто используют мочевину или гуанидинхлорид, которые образуют водородные связи с амино- и карбонильными группами пептидного остова и некоторыми функциональными группами радикалов аминокислот. Происходит разрыв связей, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры нативных белков, и образование новых связей с химическими реагентами; соли тяжёлых металлов (такие как медь, ртуть, серебро, свинец и др.) образуют прочные связи с важными функциональными группами белков (чаще всего с -SH), изменяя их конформацию и активность; детергенты - вещества, содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функциональную группу (такие вещества называют амфифильными). Гидрофобные радикалы белков взаимодействуют с гидрофобными частями детергентов, что изменяет конформацию белков. Денатурированный под действием детергентов белок обычно остаётся в растворённом виде, так как гидрофильные части денатурирующего вещества удерживают его в растворе. К наиболее известным детергентам относят различные мыла (рис. 1-15). 8.Какое количество и какие полипептидные цепи образуют молекулу иммуноглобулина G Наиболее распространённой формой вторичной структуры В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий: 10.Дайте определение термину «фолдинг» Химия белков. Билет 6. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. Напишите формулу и полное название d-ТМФ. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией. Флавинаденина динуклеотид Вокруг нуклеосомного ядра, представленного гистонным октамером, Сборка нуклеосомы происходит на ДНК. При репликации ДНК материнские гистоны распределяются случайным образом по дочерним цепям. Гистоновые Последовательности ДНК могут в 1000 раз отличаться по потенциалу связывать нуклеосому. Если подряд следуют последовательности, изгибающие ДНК в одну сторону (например, ТАТА), связывание нуклеосомы будет неустойчиво. В геноме присутствуют: участки, свободные от нуклеосом (сайты связывания транскрипционных акторов, регуляторных белков); участки, где положение нуклеосомы строго фиксировано; участки, в которых нуклеосомная укладка подвержена регуляции белками АТФ-зависимого ремоделинга хроматина. Химия белков. Билет 7. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. Напишите формулу и полное название АТФ. Аденозинтрифосфат Билет 8. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. Напишите формулу и полное название d-ТМФ. все Билет 9. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. Напишите формулу и полное название d-ЦМФ. Кольцевая проба Геллера Проба с кипячением и поиском осадка хлопьев или помутнения Первичная структура белка - Каково отличие миоглобина от гемоглобина по строению молекулы? Они содержат сходные по составу железо но различные по составу и структуре белки.. Миоглобин.. это производное гемоглобина. Ага…))) я уже заколебался…. Всякие разные.. уж это точно не спросят.. спросят так неответишь))) Химия белков. Билет 10. Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы. Напишите формулу и полное название ц-3',5'-АМФ. циклический аденозин-3',5'-монофосфат Реакцией Фоля Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд. Напротив, увеличение концентрации ОН-групп вызывает отщепление Н+от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд. Водородная связь…под буковкой А пептидные Ферритин.. Трансферрин .. Гемосидерин РНК – это полинуклеотиды, но состоят только из одной цепи, их мол.масса меньше, чем у ДНК. Кроме этого, они отличаются следующим: 1) количество РНК в клетке зависит от возраста, физиологического состояния, органной принадлежности клетки; 2) в мононуклеотидах РНК содержатся рибоза, вместо тимина урацил; 3) для РНК не характерны правила Чаргаффа; 4) в РНК больше минорных оснований, чем в ДНК, при этом в т-РНК количество минорных оснований приближается к 50. Все РНК синтезируются на ДНК, этот процесс называется транскрипцией. В зависимости от локализации в клетке, функции различают 4 вида РНК: м-РНК (матричная, или информационная), транспортная – т-РНК, рибосомальная – р-РНК, малая ядерная РНК (мя-РНК). Каждый вид РНК имеет определенные представители: р-РНК включает 3 представителя (28S, 18S, 5.8S); м-РНК имеет больше всех представителей — 105; т-РНК представлена примерно 50 представителями; мя-РНК имеет около 10 представителей. Она составляет всего 5% от общего количества РНК клетки На долю этого вида РНК приходится более 80% от всей массы РНК клетки Этот вид т-РНК изучен лучше всего, составляет 10% всей клеточной РНК. мя-РНК Составляет около 5% от всех РНК в клетке. Эти РНК функционируют в ядре и участвуют в сплайсинге, служат для образования ядерных белков, например, белка-репрессора. . Шаперо́ны (chaperones) — класс Многие шапероны являются Продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в Билет 11. Напишите формулу и полное название УТФ. Уридинтрифосфат для открытия глюкозы в моче. благодаря способности осаждать белки из их растворов Сульфосалициловую кислоту используют для нефелометрического определения белков Полипептиды состоят из сотен аминокислот Протомеры в олигомерном белке соединены множеством слабых, нековалентных связей (гидрофобных, ионных, водородных). Неполярные глицин аланин валин лейцин изолейцин пролин небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов). гистонов (у высших животных и человека) или протаминов (у рыб и низших животных), а также все НП содержат альбумины и глобулины. Гистоны защищают ДНК и регулируют функции генов, а негистоновые белки, как правило, обладают свойствами ферментов. сложноэфирными связями с гидроксильными группами Билет 12. Напишите формулу и полное название гема. Назовите пять реакций, открывающих продукты гидролиза рибонуклеопротеинов. В основе пробы Троммера лежит окислительно-восстановительный процесс: в щелочной среде при нагревании альдегидная группа сахара окисляется, а гидрат окиси меди (осадок голубого или синего цвета) восстанавливается в гидрат закиси меди (осадок желтого цвета) или в закись меди (кирпично-красный осадок). Реакция с орцином. пентозы при нагревании с соляной кислотой (входящей в состав орцинового реактива) образуют фурфурол, который при взаимодействии с орцином дает окрашенные соединения. Реакция с флороглюцином. взаимодействием флороглюцина с фурфуролом, образующимся из пентозы при нагревании с соляной кислотой, в которой растворен флороглюцин. Молибденовая проба. К 10 каплям гидролизата прибавляют равный объем раствора молибденовокислого аммония в азотной кислоте и кипятят несколько минут. Содержимое пробирки охлаждают под струей холодной воды и наблюдают выпадение лимонно-желтого кристаллического осадка комплексного соединения фосфорномолибденовокислого аммония, свидетельствующего о наличии в гидролизате фосфорной кислоты. Проба с магнезиальной смесью. В пробирку наливают 10 капель гидролизата и подщелачивают его концентрированным раствором аммиака. Добавляют равный объем магнезиальной смеси. Образуется белый кристаллический осадок двойной аммонийно-магниевой соли фосфорной кислоты (фосфорнокислый магний-аммоний) Mg(NH4)PO4. Раствор магнезиальной смеси готовят в отдельной пробирке следующим образом: к нескольким каплям 5% раствора сернокислого (или хлористого) магния добавляют по каплям концентрированный раствор аммиака до прекращения образования осадка и затем по каплям 10% раствор хлористого аммония до растворения осадка Mg(OH)2. Трихлоруксусная кислота осаждает белки и ферменты и тем самым прекращает брожение Аргенин гистидин лизин. содержащую свободную карбоксильную группу. С-концевым и пишется справа потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. протамина — 4 …12 кДа. Гистоны 24 кДа N-гликозидная связь, образованная С1-атомом пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и N1 -атомом пиримидина или N9-aтомом пурина Билет 13. Напишите формулу и полное название ЦТФ. Как называется качественная реакция на пептидную связь? Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. Г.-ф. широко используется для определения величин молекулярных масс, обессоливания растворов нативных белков. разделения белков сыворотки крови. мелкие молекулы вещества (значительно меньше ячейки геля) диффундируют внутрь гранулы и задерживаются при фильтрации через эти своеобразные молекулярные сита, а более крупные молекулы не могут попасть в ячейки и проходят в поры между гранулами. Какой заряд имеет глутаминовая кислота при рН-7,0? отрицательный заряд отрицательный пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. В вариабельных областях пептидных цепей. Имеют два центра связывания антигена высокомолекулярное органическое соединение, биополимер (полинуклеотид), образованный остатками нуклеотидов. Билет 14. Напишите формулу и полное название ГТФ. При отравление какими веществами в качестве противоядия используются большие количества белка (яичный белок или молоко) и почему? Сырой яичный белок (в виде питья) в большом количестве помогает при отравлениях металлами и солями металлов, особенно ртутью и сулемой, медной зеленью, оловом, свинцом и серной кислотой Окраска возникает в результате нитрования ароматич. колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). Все эти аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны и имеют L-конфигурацию. Таким образом, белки являются сополимерами большого числа - аминокислот с различным набором и чередованием элементарных звеньев. между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики Аспарагиновая глутаминовая кислота Альбумины Глобулины Проламины Матричная (информационная) РНК — РНК, которая служит посредником при передаче информации, закодированной в ДНК к рибосомам. Рибосо́мные рибонуклеи́новые кисло́ты (рРНК) Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами. Транспортная РНК, тРНК транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. Третичная структура белка Образование состоит из трех спирализованных цепей тропоколлагена, который имеет форму стержня. Спирализованные цепи закручиваются и образуют суперспираль. Спираль стабилизируется водородными связями, возникающими между водородом пептидных аминогрупп аминокислотных остатков одной цепи и кислородом карбонильной группы аминокислотных остатков другой цепи. Представленная структура придает коллагену высокую прочность и упругость. Билет 15. Напишите формулу и полное название 3'-АМФ. Почему при кипячении раствора белка в сильнощелочной среде не выпадает осадок? В сильнокислых или сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок в осадок не выпадает, т.к. его частицы перезаряжаются и несут в первом случае положительный, а во втором - отрицательный заряд, что повышает их устойчивость в растворе. При щелочном гидролизе казеин распадается на белок и фосфорную кислоту. Белок открывают биуретовой реакцие, а фосфорную кислоту- молибденовой пробой. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. относительно низкую изоэлектрическую точку (4,7) и высокий отрицательный заряд Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот Назовите два представителя аминокислот, которыми богаты трансмембранные домены интегральных белков.  перейти в каталог файлов | Образовательный портал Как узнать результаты егэ Стихи про летний лагерь 3агадки для детей |