Обмен аминокислот
 Скачать 8.22 Mb.
| Образовательный портал Как узнать результаты егэ Стихи про летний лагерь 3агадки для детей |
Обмен аминокислот. 1) (Кол-во белков взрослого человека 12-15 кг). 2) активных соединений (гормоны, нуклеотиды, гем, креатин, карнитин, фосфолипиды, нейромедиаторы и др.) 3) экстремальных условиях (длительное голодание, избыточное потребление белков с пищей). Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК. Пул свободных аминокислот организма составляет 30—100 г, содержание их в крови — в среднем 35— 65 мг/дл. Азотистый баланс. 95% всего азота организма содержат аминокислоты. Поэтому, состояние белкового и аминокислотного обмена оценивается по азотистому балансу. Азотистый баланс – это разница между кол-вом азота, поступающим с пищей, и выводимым из организма. N выводится из организма в виде мочевины и аммонийных солей почками. - Нулевой - Отрицательный - Положительный 1) Характерен для взрослого здорового человека при сбалансированном питании. 2) Характерен для детей, а также для людей, выздоравливающих после тяжелого заболевания. Также встречается при обильном белковом питании; в период беременности. Кроме того, характерен при восстановлении после предшествующего голодания. 3) Характерен при тяжелом заболевании, при старении, а также при голодании. Для поддержания азотистого равновесия: минимальное кол-во белков в пище 30—50 г/сут; при большой физической нагрузке 120—150 г/сут. Норма: 100г/сут. Пищевая ценность белков. 1) Заменимые аминокислоты – синтезируются в организме в кол-ве достаточном для нужд организма: Ала, Про, Гли, Сер, Асн, Асп, Глн, Глу 2) Незаменимые аминокислоты – не синтезируются в организме: Вал, Лей, Иле, Мет, Фен, Три, Тре, Лиз 3) Частично-заменимые аминокислоты – синтезируются в организме, но в кол-ве, недостаточном для нужд организма: Арг, Гис 4) Условно-заменимые аминокислоты – синтезируются из незаменимых аминокислот: Цис (из Мет), Тир (из Фен). Пищевая ценность белков определяется способностью перевариваться в ЖКТ и содержанием незаменимых аминокислот. Например, белки яиц, молока, мяса перевариваются полностью; Растительные белки, особенно злаков, полностью, как правило, не перевариваются. Фибриллярные белки (волос, шерсти, ногтей и т.п.) не перевариваются. 1) Полноценные – белки, в которых содержатся все незаменимые и частично заменимые аминокислоты. (Многие животные белки: белки мяса, яичный альбумин, казеин молока) 2) Неполноценные – белки, в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты. (В основном, растительные белки, в которых редко встречаются: Мет, Лиз, Три, Тре). Переваривание белков. В пище очень мало свободных аминокислот, поэтому, они поступают в ЖКТ в составе белков. В ходе переваривания белков в ЖКТ образуются свободные аминок-ты. Переваривание белков начинается в полости желудка и продолжается в тонкой кишке. Реакции расщепления пептидных связей катализируют ферменты пептидгидролазы (пептидазы). Они синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и тонкой кишки. Пептидазы обладают 1) Эндопептидазы расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза) 2) Экзопептидазы действуют на пептидные связи, образованные концевыми остатками аминокислот. (карбоксипептидазы А и В, аминопептидаза). Пептидазы, которые действуют в желудке и полости кишечника синтезируются в секреторных клетках в неактивной форме в виде проферментов. Проферменты выделяются к месту действия в просвет желудка или кишечника, где активируются путем Такой механизм активации протеолитических ферментов защищает секреторные клетки желудка и поджелудочной железы от самопереваривания. Происходит при участии фермента Профермент пепсиноген синтезируется желудочными железами и при поступлении пищи секретируется в полость желудка. В желудочном соке пепсиноген превращается в активный фермент пепсин путем Полипептиды, которые образовались в результате действия пепсина в желудке, поступают в тонкую кишку. Переваривание белков в кишечнике: ! В тонкой кишке происходит бóльшая часть работы по перевариванию белков. Содержимое желудка (химус) поступает в полость 12-перстной кишки. В полости 12-перстной кишки на полипептиды действует набор панкреатических пептидаз. Ферменты – панкреатические пептидазы: Активация ферментов – панкреатических пептидаз происходит в полости 12-перстной кишки путем - Участвует в гидролизе пищевых белков - Активирует все остальные панкреатические пептидазы. В результате совместного действия набора активных панкреатических пептидаз образуются: ди- и трипептиды, аминокислоты и небольшое кол-во коротких пептидов (олигопептидов). Завершающий этап переваривания – Это связано с тем, что эти ферменты действуют только на короткие пептиды, не оказывая никакого влияния на белки и не опасны для белков кишечника. Аминопептидаза отщепляет N-концевые остатки аминокислот от олигопептидов. Ди- и трипептидазы, расщепляют ди- и трипептиды до свободных аминокислот. Образовавшиеся свободные аминокислоты поступают в кровь воротной вены, затем в клетки печени и затем в другие ткани. В тканях аминокислоты используются для синтеза белков и различных биологически активных в-в или вступают в реакции катаболизма. Трансаминирование аминокислот. Аминокислота выполняет функцию донора аминогруппы, кетокислота – функцию акцептора аминогруппы. Трансаминироваться могут все аминок-ты, кроме Лиз, Тре, Про и Гли. Название фермента строится так: сначала название донора аминогруппы (аминок-ты), затем название акцептора аминогруппы (кеток-ты) и затем слово Пример: В случае, если акцептор NH2-группы – α-кетоглутарат, то его название не произносится. Например: Активность ферментов АЛТ (ГПТ) и АСТ (ГОТ) в крови измеряют для диагностики болезней сердца и печени. В целях энзимодиагностики, определяют соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови – коэффициент де Ритиса: Норма: 1.33 ± 0.42 При гепатите: активность АЛТ > АСТ. Коэффициент де Ритиса ↓ до 0.6 При циррозе печени: Коэффициент де Ритиса 1.0, т.к. развивается некроз тканей и в кровь поступают 2 фракции фермента ACT — и цитоплазматическая, и митохондриальная. При инфаркте миокарда коэффициент де Ритиса резко ↑. Дезаминирование аминокислот Дезаминирование, в отличие от трансаминирования, уменьшает общее кол-во аминокислот. Реакции дезаминирования – это начальный этап катаболизма, общий для всех аминокислот. Дезаминируются все аминокислоты, кроме Лиз, Про и Гли. Глутаматдегидрогеназа активна во всех тканях, кроме мышц. Гистидин дезаминируется только в печени и коже человека, в крови гистидаза отсутствует. Поэтому, определение активности гистидазы в крови – используется при диагностике вирусных и токсических поражений печени, рака печени и кожи. Большинство аминокислот подвергается в клетках непрямому дезаминированию: В большинстве тканей протекает по окислительному пути. Непрямое дезаминирование включает 2 стадии: Непрямое дезаминирование по неокислительному пути (цикл АМФ-ИМФ) активно протекает в мышцах из-за низкой активности глутаматдегидрогеназы.  перейти в каталог файлов | Образовательный портал Как узнать результаты егэ Стихи про летний лагерь 3агадки для детей |