Главная страница
qrcode

методичка по соединительной ткани. Биохимия соединительной ткани


НазваниеБиохимия соединительной ткани
Анкорметодичка по соединительной ткани.doc
Дата25.09.2017
Размер5.67 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файламетодичка по соединительной ткани.doc
ТипДокументы
#19477
Каталог


Тема: Биохимия соединительной ткани

I Научно-методическое обоснование темы:

Ткани организма построены из клеток и внеклеточной жидкости, внеклеточный матрикс. В его состав входят разнообразные полисахариды и белки, которые самопроизвольно организуются в упорядоченную структуру.

В соединительной ткани – внеклеточный матрикс занимает большую часть, чем клетки.

Функции соединительной ткани:

  • Активный обмен метаболитами и ионами между кровью и тканями;

  • Формирование структур органов и тканей в эмбриогенезе и постнатальном периоде;

  • Подвижность трущихся поверхностей суставов, так как она образует покрывающий их хрящ;

  • Защиту от внешних воздействий, регулируя функциональное состояние фагоцитов и клеток иммунной системы;

  • Регенерацию и замещение дефектов путем стимулирования функциональной активности и пролиферации клеток ткани.

Формы соединительной ткани:

1.Минерализированная (зубы или кости);

2.Неминерализованная – все остальные виды соединительной ткани (прозрачное вещество роговицы глаза, сухожилия, кровь, лимфа, синовиальная жидкость и т.д.)

КЛАССИФИКАЦИЯ

А.СОБСТВЕННО СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ:

  1. рыхлая волокнистая неоформленная

  2. плотная волокнистая неоформленная

  3. плотная волокнистая оформленная

Б.СКЕЛЕТНЫЕ СОЕДИНИТЕЛЬНЫЕ ТКАНИ:

  1. хрящевая ткань

  2. костная ткань

  3. развитие кости

В.СПЕЦИАЛЬНЫЕ ВИДЫ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ:

  1. белая жировая

  2. бурая жировая

  3. пигментная




  1. студенистая

  2. ретикулярная

Компоненты соединительной ткани

Клеточные элементы

  1. Фибробласты, хондробласты, остеобласты

  2. Тучные клетки

  3. Плазматические клетки




Межклеточное вещество

  1. Структурные (фибриллярные) белки

    • Коллагеновые волокна

    • Эластические волокна

    • Ретикулиновые волокна

  1. Специализированные (адгезивные) белки: Фибрилин; Фибронектин; Ламинины и т.д.

3. Протеогликаны (ГАГ).

Функции межклеточного матрикса:

  1. Каркас органов и тканей

  2. «Биологический» клей

  3. Регуляция водно-солевого обмена

  4. Образует высокоспециализированные структуры – кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны

Внеклеточный матрикс неминерализованной соединительной ткани образуют макромолекулы 2 основных классов:
1.
протеогликаны (ГАГ) – присутствуют как в свободном виде, так и в связанном состоянии с белками (чаще всего) или липидами (такие связанные комплексы называют глюкоконъюгатами).
2. фибриллярные белки (структурные, адгезивные и неадгезивные)

ГАГ (табл.1.) – это длинные неразветвленные полисахаридные цепи, состоящие из повторяющихся полисахаридных звеньев –[А-В]n.

Компоненты ГАГ (мономеры):

  1. Гексуроновая кислота: бета-D-глюкуроновая кислота, бета-L-идуроновая кислота. В иногда - бета-D-галактоза.

  2. Гексозамины представлены глюкозамином и галактозамином, а чаще их ацетильными производными: бета-D-N-ацетилглюкозамином, бета-D-N-ацетилгалактозамином.

Сульфатные и карбоксильные группы в структуре ГАГ придают ему отрицательный заряд.

Протеогликаны – ВМС, состоящие из белка (5-10 %) и ГАГ (90-95%); могут составлять до 50% сухой массы.

Функции ГАГ и протеогликанов

  1. Структурные компоненты межклеточного матрикса

  2. Специфически взаимодействуют с белками межклеточного матрикса

  3. Являясь полианионами могут присоединять (кроме воды) большие кол-ва катионов (Na+, K+. Ca2+ и т.д.)

  4. Защитная функция

  5. Рессорная функция в суставных хрящах

  6. ГС- создают фильтрационный барьер в почках; являясь компонентами плазматических мембран функционируют как рецепторы

  7. КС- и ДС- обеспечивают прозрачность роговицы

  8. Гепарин является антикоагулянтом



4 главные группы ГАГ: гиалуроновую кислоту, хондроитинсульфат и дерматансульфат, гепарансульфат и гепарин, кератансульфат.

Белковая часть составляет около 5 %. Таблица 1. ГАГ

1. Гиалуроновая кислота.











6. Гепарин. Антикоагулянт

Синтез протеогликанов и ГАГ

Полипептидные цепи (коровый белок) протеогликанов синтезируется на рибосомах эндоплазматического ретикулума (ЭПР), а ГАГ образует главным образом в аппарате Гольджи. Предшествует синтезу полисахарида присоединение к остатку серина линкерного трисахарида (-ксилоза-галактоза-галактоза-), выполняющего роль затравки для роста ГАГ.(рис.1). Остальная часть цепи ГАГ, построенная из повторяющихся дисахаридных единиц (А и В), синтезируется путем последовательного присоединения углеводных. Синтез гиалуроновой кислоты катализируют гиалуронатсинтетазы, связанные с внутренней поверхностью плазматической мембраны. По мере удлинения полимерной цепи гиалуроновая кислота выводится через мембрану на наружную поверхность. Вне клетки гиалуроновая кислота может взаимодействовать с гиалуронат-связывающими белками и участвовать в образовании агрекана.

Структура ГАГ



Рис.1. Связь линкерного участка ГАГ с серином корового белка.

Каждую реакцию построения линкерного трисахарида и дальнейший рост цепи катализируют специфические гликозилтрансферазы. Сахара, участвующие в процессе предварительно активируются:


+УТФ -Н4Р2О6



Ксилоза – Р УДФ-ксилоза

Реакция заключается в прикреплении УМФ к фосфорилированному полисахариду (подобная реакция протекает при синтезе гликогена).

По завершении синтеза вся молекула протеогликана выходит из клетки. Синтезированные молекулы могут существенно различаться по количеству белка, длине, числе и типу гликозаминогликановых цепей в молекуле. Длина и состав цепей ГАГ могут сильно варьировать, также как и пространственное расположение гидроксильных, сульфатных и карбоксильных групп вдоль цепи.

В межклеточном пространстве протеогликаны могут образовывать гигантские агрегаты с участием глюкуроновой кислоты, например агрекан (рис 2.).

Благодаря высокой плотности отрицательных зарядов полисахаридные цепи связывают множество осматически активных ионов: Na, Ca, K. Высокая концентрация ионов удерживает воду во внеклеточном матриксе, вызывая разбухание и загустевание матрикса. Например, молекула гиалуроновой кислоты может присоединять от 200 до 500молекул воды. Особая структура и способность к гидратации внеклеточного матрикса определяют степень жесткости в сочетании с эластичностью и упругостью. Комплексы протеогликанов и коллагенов в позвоночных и суставных дисках повышают их устойчивость к ударам, смягчая трение, возникающее между костями.

По мере удлинения цепи многие углеводные остатки модифицируются путем сульфирования, эпимеризации (перемещение функциональных групп в молекуле сахара). Источником –SО3- - групп является соединение 3`-фосфоаденозин-5`-фосфосульфат (ФАФС). Присоединение сульфатных групп значительно увеличивает отрицательный заряд протеогликанов.

Образованная структура может включать более сотни протеогликановых мономеров, нековалентно присоединенных к одной молекуле гиалуроновой кислоты. Комплекс стабилизируют связывающие белки, которые одновременно соединены как с коровым белком протеогликана, так и с цепью гиалуроновой кислоты. Молекулярная масса такого образования может превышать 108 Д и занимать объем, равный бактериальной клетки. Такой сложный протеогликан, как агрекан, является основным структурным компонентом хрящевого матрикса, содержит более 100 цепей хондроитинсульфата и около 60 цепей кератансульфата.

Эти диски сдавливаются в течение дня, восстанавливают эластичность ночью, но постепенно деформируются с возрастом.



ГК - гиалуроновая кислота;

1 - хондроитинсульфат;

2 - кератансульфат;

3 - сердцевинный белок

Рис 2. Строение агрекана

В центре молекулы находится сердцевинный белок, имеющий три глобулярных домена: G1, G2, G3.

G1 обеспечивает связывание агрекана с гиалуроновой кислотой и низкомолекулярным связывающим белком; G2 (?); G3 обеспечивает присоединение агрекана к другим молекулам межклеточного матрикса и, возможно, участвует в межклеточных взаимодействиях.

Между доменами G2 и G3 находятся области, в которых к белку присоединяются кератансульфаты и хондроитинсульфаты.

В этих областях в ко́ровом белке имеются пептидные участки, состоящие из 6 и 19 аминокислотных остатков, которые повторяются от 10 до 20 раз.

Катаболизм гликозаминогликанов

Из внеклеточного пространства ГАГ поступают в клетку по механизму эндоцитоза и заключаются в эндоцитозные пузырьки, которые затем сливаются с лизосомами. Лизосомальные гидролазы обеспечивают постепенное полное расщепление ГАГ до мономеров.

Разрушение полисахаридных цепей осуществляется экзо- и эндогликозидазами и сульфатазами, к которым относят гиалуронидазу, глюкуронидазу, галактозидазу, идуронидазу и др. При отсутствии одного из ферментов, участвующих при катаболизме, весь процесс нарушается. Фрагменты молекул ГАГ накапливаются в лизосомах. Лизосомные болезни являющиеся следствием накопления ГАГ, называются мукополисахаридозами (по первоначальному названию ГАГ – мукополисахариды).

Волокнистые структуры соединительной ткани

Коллагены – это семейство очень сходных белков с некоторыми различиями в зависимости от их тканевой локализации. Их синтезируют и секретируют главным образом клетки соединительной ткани, они составляют приблизительно 30% общего количества белка в организме человека. Молекулы коллагенов имеют трехспиральную структуру, сформированную скручиванием 3 полипептидных цепей, названных α-цепями.

Аминокислотный состав α-цепей коллагена

Содержание аминокислот в каждой цепи может варьировать от 600 до 3000. Цепь полипептидов состоит из повторяющихся триплетов –[гли-Х-Y]-, глее Х и Yмогут быть любыми аминокислотами, но чаще всего Х – это пролин, а Y – гидроксипролин (рис.3.). Присутствие в каждом триплете глицина – аминокислоты, практически не имеющей радикала, обеспечивает плотность укладки 3 полипептидных цепей.

-гли-лей-гидпро--гли-лей-гидпро--гли-лей-гидпро--

Рис.3. Аминокислотный состав фрагмента α1-цепи коллагена.

Коллаген содержит в основном заменимые аминокислоты, поэтому является неполноценным белком. Так в полипептидной цепи нет триптофана и цистеина, очень мало метионина, тирозина и гистидина. Кроме гидроксипролина, присутствует другая нестандартная аминокислота гидроксилизин, они образуются путем введения гидроксильной группы в аминокислотные остатки пролина и лизина.

Синтез и формирование фибрилл коллагена

Весь процесс от начала образования полипептидных молекул на рибасомах до формирования миофибрилл протекает в два этапа. Первый происходит в фибробластах соединителной ткани называется внутриклеточным этапом. Синтез белка идет на рибосомах, связанных с мембраной ЭПР. Одновременно образуются многие молекулы пре-про-α-цепей коллагена.

А.1. На N-конце растущей пре-про-α-цепи присутствует гидрофобный сигнальный пептид, состоящий из 100 АМК, функция которого заключается в облегчении перемещения молекулы белка в просвет ЭПР. После отщепления сигнального пептида образуется про-α-цепь.

2. В полости ЭПР остатки пролина и лизина гидроксилируются с образованием гидроксилизина и гидроксипролина. Катализируют эти реакции железосодержащие ферменты пролингидроксилаза и лизингидроксилаза. Для поддержания восстановленной формы железа (Fe2+ необходимо присутствие восстановителя аскорбиновой кислоты ( витамин С).



3. Следующая посттрансляционная модификация радикаловгликозилирование остатков гидроксилизина - происходит одновременно с формированием трехспиральной структуры и прекращается по завершении спирализации. К ОН-группам радикалов гидроксилизина специфические гликозилтрансферазы могут присоединять остатки галактозы, галактазы и глюкозы и в С-концевых участках молекул остатки маннозы.

Правильную ориентацию цепей друг относительно друга обеспечивают N- и С- концевые фрагменты про-α-цепей, имеющие глобулярную структуру и содержащие остатки цистеина.

4.Образование внутрицепочечных дивсульфидных мостиков в N-концевом участке молекулы препятствует спирализаци фрагмента из 100 аминокислотных остатков. Внутри- и межцепочечные дисульфидные связи в С- концевом фрагменте из 250 АМК остатков обеспечивают правильную ориентацию про-α-цепей и в тоже время мешают спирализации этого участка. Они так же препятствуют образованию крупных коллагеновых фибрилл в клетках, что приводило бы к нарушению функций этих клеток и всей соединительной ткани.

Б. Структуры, состоящие из 3 про-α-цепей, включаются в секреторные гранулы и поступают во внеклеточное пространство. Первой модификацией внеклеточного этапа является частичный протеолиз N- и С-концевых неспирализованных фрагментов. Гидролиз пептидных связей сразу в 3 цепях катализируют специфические пептидазы. В результате образуется молекула тропоколлагена.

Тропоколлаген представляет палочкообразную молекулу. Три спирально навитые друг на друга полипептидные цепи имеют равную длину, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков.

Объединению тропоколлагена в миофибриллы – фибриллогенезу – предшествует еще одна модификация лизина в составе трехспиральной молекулы. Внеклеточный Сu2+-содержащий фермент лизилоксидаза катализирует реакции дезаминирования лизина и гидроксилизина. Образуется аллизин (альдегид лизина) и гидроксиаллизин (альдегид гидроксилизина), обладающие высокой реакционной способностью (рис.4.).

Фибриллогенез

Образование коллагеновых миофибрилл – самопроизвольный процесс. Молекулы тропоколлагена расположены параллельными рядами.




Рис. 4.Образование поперечных связей в коллагене. А - образование альдольной поперечной сшивки из двух боковых цепей лизина; Б - образование шиффовых оснований из боковых цепей лизина и аллизина.

Расположение молекул тропоколлагена коллагеновых миофибриллах. В каждом ряду может находиться несколько молекул тропоколлагена, расстояние между которыми-35 нм. В параллельных рядах отдельные молекулы тропоколлагена смещены на ¼ относительно друг друга (67 нм). Структура фибрилл стабилизируется путем самопроизвольного формирования межмолекулярных ковалентных сшивок между группами лизина, аллизина, гидроксилизина или гидроксиаллизина.

Коллагеновые связи такого типа встречаются только в коллагене и эластине. Количество и тип сшивок в разных тканях различается. Образование большего или меньшего числа сшивок в коллагене зависит от прочности ткани на растяжение. Например, в ахилловом сухожилии, для которого прочность на разрыв очень важна, такие сшивки в коллагене особенно многочисленны. Прочность коллагеновых волокон обусловлена водородными связями между пептидными цепями коллагена; строением тройной спирали из полипептидных цепей; множеством ковалентных связей между молекулами коллагена; сдвигом молекул тропоколлагена на ¼ относительно друг друга в микрофибриллах коллагена.

Коллагеновые микрофибриллы отличаются по толщине и структурной организации в различных тканях. Например, в коже они расположены в виде прутьев в плетеных изделиях и поэтому сопротивляются нагрузкам по всем направлениям. В сухожилии они собраны в параллельные пучки, уложенные вдоль главной оси (рис.11.14). В зрелой костной ткани и роговице их расположение напоминает чередующиеся слои в фанере; фибриллы каждого слоя уложены параллельно друг другу почти под прямым углом к фибриллам соседних слоев.

Размер, структуру и расположение коллагеновых фибрилл определяют клетки соединительной ткани. Они могут экспрессировать один или несколько генов, кодирующих различные типы молекул пре-про-α-цепей и таким образом влиять на последующие этапы внутриклеточных и внеклеточных модификаций, а так же укладку коллагеновых фибрилл.

Типы коллагена

Коллагены – полиморфные белки. Идентифицировано 20 различных α-цепей коллагена. Каждая из которых кодируется отдельным геном. В различных тканях экспрессируются различные комбинации этих генов. Наиболее распространенные коллагены I, II, III, IV типов. Коллагены I, II, III типов – фибриллярные белки. Из них особенно широко распространен коллаген I типа. Молекулы коллагена IV типа встречаются только в базальной мембране, вместо фибрилл он образует плоскую сеть, которая составляет значительную часть всей базальной мембраны.

Тройная спираль коллагенов II и III типов содержит 3 идентичные цепи, их структура может быть написана таким образом [α3(II)]3 и [α3(III)]3. Коллагены I и IV типов образованы двумя разными α-цепями, поэтому записываются: [α3(I)]2 , α2(I) и [α3(IV)]2 , α2(IV).

Катаболизм коллагена

Коллаген – медленно обменивающийся белок. Время его полужизни составляет недели или даже месяцы. В катаболизме молекул участвует коллагеназа - металлопротеаза, которая гидролизует сразу 3 нити в одном и том же месте между остатками глицина и лейцина (изолейцина). Образующие растворимые пептиды под влиянием пептидгидролаз расщепляются до дипептидов.

КоллагеназаCa2+, Zn2+-зависимый фермент (оптимум рН 8,5), в клетках тканях неактивна. Синтез фермента осуществляется в фибробластах.

Молекулы внеклеточного матрикса могут повреждаться, например, в результате гликозилирования (неферментативного присоединения остатков глюкозы к аминокислотным остаткам белков) или протеолиза. Такие изменения приводят к нарушению взаимодействия, приводящие к изменению отдельных элементов в соединительной ткани. На участке повреждения активирует металлопротеиназы, которые разрушают продольно ориентированные макромолекулы.

Молекулы внутриклеточного матрикса могут повреждаются, на пример в результате гликозилирования (неферментативного присоединения остатков глюкозы к аминокислотным остаткам белков) или протеолиза. Такие изменения приводят к нарушению взаимодействия отдельных элементов соединительной ткани. На участке повреждения активируется металлопротеиназы, которые разрушают отдельно ориентированные молекулы.

Рецепторы фибробластов реагируют на изменения структуры окружения. Наблюдается повышение синтеза компонентов матрикса. По количеству гидроксипролина выделяемого за сутки, можно судть об активности процесса синтеза коллагена, так как данная аминокислота является характерной только для соединительной ткани. В норме экскретируется 15-20 мг в сутки гидроксипролина.

Эластин

Эластичность, необходимая для функционирования кровеносных сосудов, легких, связок и кожи, обеспечивается комплексом волокон внеклеточного матрикса этих тканей. Резиноподобные свойства определяются особенностями состава и строения эластина. В отличие от большого семейства коллагенов, структура молекулы кодируется только одним геном.

Белок построен из 250 аминокислотных остатков. Молекулы содержат много аминокислот с гидрофобными радикалами. Глицни, валин, аланин и рполин составляют 70 % общего количества аминокислот полипептида. В состав цепи входит небольшое количество гидроксипролина, и совсем нет гидроксилизина и углеводных фрагментов. Полимерные молекулы не имеют строго определенной конформации. При натяжении упорядоченность структуры возрастает.

Синтез эластина и формирование полимерных структур

Мономерная форма эластина синтезируется на рибосомах и называется тропоэластином. В полости ЭПР происходит гидроксилирование пролина – это единственная внутриклеточная модификация эластина. Во внеклеточном пространстве лизилоксидаза катализирует образование радикалов аллизинана участках пептидной цепи, имеющих определенную последовательность аминокислот:

-лиз-ала-ала-лиз- и –лиз-ала-ала-ала-лиз-. Химически активный альдегид взаимодействует с другими остатками аллизина и лизина. Четыре радикала сближаются друг с другом и превращаются в десмозин (пиридиноолин) или в подий по структуре изодесмозин (изопирилинолин).В образовании этих структур могут принимать участие 2,3 или 4 молекулы тропоэластина. Кроме десмозинов, в эластине встечаются поперечные сшивки лизиннорлицина, образованные двумя радикалами лизина (рис 5.)

А. Значение десмозина и лизиннорлейцина



Б. Десмозин (образован четырьмя остатками лизина)



Рис.5: А. Значение десмозина и лизиннорлейцина; Б. Десмозин (образован четырьмя остатками лизина)

Эластические волокна состоят не только из эластина. Они содержат так же гликопротеин, который в основном распределен в виде микрофибрилл по поверхности волокна. Микрофибриллы секретируются во внеклеточное пространство чуть раньше цепей тропоэластина и, возможно, обеспечивают правильную ориентацию молекул полимера в матриксе.



Рис. 6. Молекулы эластина связаны ковалентными сшивками в обширную сеть.


Катаболизм эластина

Время полураспада эластина составляет около 75 лет, поэтому за всю жизнь человека обновляется только половина эластина. Протеолиз белка происходит под действием эластазы, которая секретируется в внеклеточное пространство нейтрофилами, она активна в слабощелочной среде (оптимальное рН 7,5-8,5), не обладает абсолютной специфичностью и может гидролизовать помимо эластина, коллаген, иммуноглобулины и другие белки.

Адгезивные белки

Внеклеточный матрикс содержит несколько адгезивных гликопротеинов: фибронектин, ламинин, нидоген, которые, взаимодействуя с другими макромолекулами и клетками, способствуют их ориентации в соединительной ткани. Один из них, фибронектин (рис.7.), большой, образующий с фибриллы гликопротеин. Это димер, состоящий из двух субъединиц, каждая состоит из 2500 аминокислотных остатков. Субъединицы свернуты в серию глоулярных доменов, которые вблизи карбоксильных концов соединены 2 дисульфидными мостиками. Отдельные домены предназначены для связывания с другими молекулами фибронектина, коллагеном, сульфатированными ГАГ, интегриновыми рецепторами клеток и ферментом трансглутаминазой. Этот фермент обеспечивает образование ковалентной связи между остатками глутамина и лизина 2 молекул фибронектина, фибронектина и коллагена или фибронектина и других белков.

Подобно эластину, фибронектин кодируется только одним геном. Однако в фибробластах, эпителиальных, эндотелиальных и гладкомышечных клетках мРНК цепи фибронектина подвергаются разным вариантам альтернативного сплайсинга. В зависимости от типа клеток образуется один или несколько вариантов сплайсинга. Поэтому молекулы фибронектина могут значительно различаться по структуре и функциональной активности.

Эндотелиальные клетки, секретируют внеклеточный адгезивный гликопротеин ламинин (рис.8.) – основной белок базальной мембраны. Он состоит из трех полипептидных цепей: α,β,γ, имеющих доменное строение.

Глобулярные домены ламинина связываются с другими молекулами ламинина, белками клеточных мембран – интегринами, протеогликанами базальной мембраны, гликопротеинами клеточной поверхности и с белком нидогенином. N-концевые группы ламинина могут присоединять кальций и образовывать сетевидные структуры с помощью Са-зависимого взаимодействия.




Рис. 7. Структура фибронектина.

неидентичные полипептидные цепи, каждая из которых имеет ряд глобулярных доменов

Нидоген имеет стержневой сегмент, по концам которого расположены глобулярные домены. Один из доменов обеспечивает взаимодействие с коллагеном IV типа, другой с – гепарансульфатом базальных мембран. В базальной мембране нидоген играет роль связывающего белка между сетевидными слоями ламинина и плоской сетью из коллагеновых фибрилл.



Рис.8. Строение ламинина


II Цель деятельности студентов на занятии

Студент должен знать:

  1. Соединительная ткань, функции;

  2. Формы соединительной ткани;

  3. Классификация соединительной ткани;

  4. Компоненты соединительной ткани;

  5. Функции межклеточного матрикса соединительной ткани;

  6. Классы макромолекул, входящие в состав внеклеточного матрикса неминерализованной соединительной ткани;

  7. ГАГ, и их компоненты, функции;

  8. Протеогликаны, строение;

  9. Представители ГАГ, структура;

  10. Синтез протеогликанов;

  11. Строение агрекана;

  12. Катаболизм ГАГ;

  13. Коллаген, особенности строения, типы;

  14. Синтез и формирование фибрилл коллагена, этапы;

  15. Внутриклетончый этап;

  16. Внеклетончый этап;

  17. Тропоколлаген, строение;

  18. Фибриллогенез;

  19. Катаболизм коллагена;

  20. Эластин, строение, синтез и катаболизм;

  21. Адгезивные белки, представители, биологическая роль.

Студент должен уметь:

  1. Нарисовать структуры ГАГ;

  2. Написать строение ГАГ;

  3. Строение агрекана.

IIIсодержание обучения:

Основные вопросы:

  1. Соединительная ткань, функции;

  2. Формы соединительной ткани;

  3. Классификация соединительной ткани;

  4. Компоненты соединительной ткани;

  5. Функции межклеточного матрикса соединительной ткани;

  6. Классы макромолекул, входящие в состав внеклеточного матрикса неминерализованной соединительной ткани;

  7. ГАГ, и их компоненты, функции;

  8. Протеогликаны, строение;

  9. Представители ГАГ, структура;

  10. Синтез протеогликанов;

  11. Строение агрекана;

  12. Катаболизм ГАГ;

  13. Коллаген, особенности строения, типы;

  14. Синтез и формирование фибрилл коллагена, этапы;

  15. Внутриклетончый этап;

  16. Внеклетончый этап;

  17. Тропоколлаген, строение;

  18. Фибриллогенез;

  19. Катаболизм коллагена;

  20. Эластин, строение, синтез и катаболизм;

  21. Адгезивные белки, представители, биологическая роль.

IX Самостоятельная работа студентов:

Составление тестов и кроссвордов по данной теме.

Наглядные пособия:

Таблица 1. ГАГ; Рисунки: 1. Связь линкерного участка ГАГ с серином корового белка;2 Строение агрекана; 3. Аминокислотный состав фрагмента α1-цепи коллагена;4.Образование поперечных связей в коллагене;5: А. Значение десмозина и лизиннорлейцина; Б. Десмозин (образован четырьмя остатками лизина); 6. Молекулы эластина связаны ковалентными сшивками в обширную сеть.7. Структура фибронектина; 8. Строение ламинина.

VIII Хронокарта учебного занятия:

  1. Общий бюджет времени: 3 (125);

  2. Перекличка 5 минут;

  3. Разбор основных вопросов темы 60 минут;

  4. Тестовый опрос 20 минут;

  5. Проведение лабораторной работы;

  6. Оформление протоколов 10 минут

X Список используемой литературы:

Обязательная:

  1. Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2004;

  2. Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва 2008;

Дополнительная:

  1. Интернет ресурсы

  2. Материал конспектов занятия

перейти в каталог файлов


связь с админом