Обмен аминокислот
Функции аминокислот:
Структурная – синтез белков организма (до 400 г/сут). (Кол-во белков взрослого человека 12-15 кг).
Анаболическая – предшественники биологически активных соединений (гормоны, нуклеотиды, гем, креатин, карнитин, фосфолипиды, нейромедиаторы и др.)
Энергетическая – источники энергии в экстремальных условиях (длительное голодание, избыточное потребление белков с пищей).
Источники свободных аминокислот в клетках:
Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК.
Биологическая роль аминокислот:
Пул свободных аминокислот организма составляет 30—100 г, содержание их в крови — в среднем 35—65 мг/дл.
Азотистый баланс
95% всего азота организма содержат аминокислоты.
Поэтому, состояние белкового и аминокислотного обмена оценивается по азотистому балансу.
Азотистый баланс – это разница между кол-вом азота, поступающим с пищей, и выводимым из организма.
N выводится из организма в виде мочевины и аммонийных солей почками.
Нулевой (азотистое равновесие) – количество азота, поступающего в сутки с пищей равно количеству азота, выводимого из организма.
Характерен для взрослого здорового человека при сбалансированном питании.
Положительный – количество азота, поступающего в сутки с пищей больше, чем выводится из организма.
Характерен для детей, а также для людей, выздоравливающих после тяжелого заболевания. Также встречается при обильном белковом питании; в период беременности.
Кроме того, характерен при восстановлении после предшествующего голодания.
Отрицательный – количество азота, выводимого в сутки из организма превышает его поступление с пищей.
Характерен при тяжелом заболевании, при старении, а также при голодании.
Для поддержания азотистого равновесия: минимальное кол-во белков в пище
30—50 г/сут; при большой физической нагрузке
120—150 г/сут.
Норма:
100г/сут.
Пищевая ценность белков
Выделяют 4 группы, на которые делятся все аминокислоты по возможности синтеза в организме:
Заменимые аминокислоты – синтезируются в организме в кол-ве достаточном для нужд организма: Ала, Про, Гли, Сер, Асн, Асп, Глн, Глу
Незаменимые аминокислоты – не синтезируются в организме: Вал, Лей, Иле, Мет, Фен, Три, Тре, Лиз
Частично-заменимые аминокислоты – синтезируются в организме, но в кол-ве, недостаточном для нужд организма: Арг, Гис
Условно-заменимые аминокислоты – синтезируются из незаменимых аминокислот: Цис (из Мет), Тир (из Фен)
Пищевая ценность белков определяется способностью перевариваться в ЖКТ и содержанием незаменимых аминокислот.
Например, белки яиц, молока, мяса перевариваются полностью;
Растительные белки, особенно злаков, полностью, как правило, не перевариваются.
Фибриллярные белки (волос, шерсти, ногтей и т.п.) не перевариваются.
Белки, способные перевариваться в ЖКТ, по пищевой ценности делятся на:
Полноценные – белки, в которых содержатся все незаменимые и частично заменимые аминокислоты.
(Многие животные белки: белки мяса, яичный альбумин, казеин молока)
Неполноценные – белки, в которых нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты.
(В основном, растительные белки, в которых редко встречаются: Мет, Лиз, Три, Тре)
Переваривание белков
В пище очень мало свободных аминокислот, поэтому, они поступают в ЖКТ в составе белков.
В ходе переваривания белков в ЖКТ образуются свободные аминок-ты.
Переваривание белков начинается в полости желудка и продолжается в тонкой кишке.
Реакции расщепления пептидных связей катализируют ферменты пептидгидролазы (пептидазы).
Они синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и тонкой кишки.
Пептидазы обладают относительной субстратной специфичностью, но преимущественно гидролизуют пептидные связи, образованные определенными аминокислотами.
Все пептидазы делятся на 2 группы в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи:
Эндопептидазы расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза)
Экзопептидазы действуют на пептидные связи, образованные концевыми остатками аминокислот.
(карбоксипептидазы А и В, аминопептидаза)
Пептидазы, которые действуют в желудке и полости кишечника синтезируются в секреторных клетках в неактивной форме в виде проферментов.
Проферменты выделяются к месту действия в просвет желудка или кишечника, где активируются путем частичного протеолиза.
Такой механизм активации протеолитических ферментов защищает секреторные клетки желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.
Частичный протеолиз:
Энтеропептидаза
Переваривание белков в желудке:
Происходит при участии фермента пепсина:
Профермент пепсиноген синтезируется желудочными железами и при поступлении пищи секретируется в полость желудка.
В желудочном соке пепсиноген превращается в активный фермент пепсин путем частичного протеолиза.
В пищевых белках пепсин гидролизует связи, образованные аминогруппой ароматических аминокислот Фен и Тир, а также Глу и Асп с любой другой аминокислотой.
Полипептиды, которые образовались в результате действия пепсина в желудке, поступают в тонкую кишку.
Переваривание белков в кишечнике:
! В тонкой кишке происходит бóльшая часть работы по перевариванию белков.
Содержимое желудка (химус) поступает в полость 12-перстной кишки.
В полости 12-перстной кишки на полипептиды действует набор панкреатических пептидаз.
Ферменты – панкреатические пептидазы: трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидазы А и В синтезируются в клетках поджелудочной железы в виде неактивных проферментов.
Активация ферментов – панкреатических пептидаз происходит в полости 12-перстной кишки путем частичного протеолиза.
Основная панкреатическая пептидаза – трипсин.
В результате совместного действия набора активных панкреатических пептидаз образуются: ди- и трипептиды, аминокислоты и небольшое кол-во коротких пептидов (олигопептидов).
Завершающий этап переваривания – гидролиз небольших пептидов до свободных аминокислот происходит в пристеночном слое либо уже в клетках кишечника после их всасывания.
! Ферменты завершающего этапа: аминопептидаза, дипептидаза, трипептидаза синтезируются в клетках тонкой кишки сразу в активной форме.
Это связано с тем, что эти ферменты действуют только на короткие пептиды, не оказывая никакого влияния на белки и не опасны для белков кишечника.
Аминопептидаза отщепляет N-концевые остатки аминокислот от олигопептидов.
Ди- и трипептидазы, расщепляют ди- и трипептиды до свободных аминокислот.
Образовавшиеся свободные аминокислоты поступают в кровь воротной вены, затем в клетки печени и затем в другие ткани.
В тканях аминокислоты используются для синтеза белков и различных биологически активных в-в или вступают в реакции катаболизма.
Трансаминирование аминокислот
Трансаминирование – это реакция переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.
Аминокислота выполняет функцию донора аминогруппы, кетокислота – функцию акцептора аминогруппы.
Трансаминироваться могут все аминок-ты, кроме Лиз, Тре, Про и Гли.
Название фермента строится так: сначала название донора аминогруппы (аминок-ты), затем название акцептора аминогруппы (кеток-ты) и затем слово аминотрансфераза (или трансаминаза):
Пример:
Название фермента по прямой реакции:
Аланин-оксалоацетатаминотрансфераза.
По обратной реакции:
Аспартат-пируватаминотрансфераза
Основной донор аминогруппы: Глутамат;
Основной акцептор аминогруппы: α-кетоглутарат.
В случае, если акцептор NH2-группы –
α-кетоглутарат, то его название не произносится.
Например:
α-
Фермент: Аланинаминотрансфераза (аланинтрансаминаза) (АЛТ)
По обратной р-ции: Глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ)
α-
Фермент: Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
По обратной р-ции: Глутамат-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ)
Активность ферментов АЛТ (ГПТ) и АСТ (ГОТ) в крови измеряют для диагностики болезней сердца и печени.
В целях энзимодиагностики, определяют соотношение активности АСТ/АЛТ в сыворотке крови – коэффициент де Ритиса:
Норма:
1.33 ± 0.42
При гепатите: активность АЛТ > АСТ.
Коэффициент де Ритиса ↓ до
0.6
При циррозе печени:
коэффициент де Ритиса
1.0, т.к. развивается некроз тканей и в кровь поступают 2 фракции фермента ACT — и цитоплазматическая, и митохондриальная.
При инфаркте миокарда коэффициент де Ритиса резко ↑.
Активность (Е) аминотрансфераз сыворотки крови при остром гепатите:
Активность (Е) аминотрансфераз сыворотки крови при инфаркте миокарда:
Дезаминирование аминокислот
Дезаминирование – это отщепление α-аминогруппы от аминокислоты в виде NH3.
Дезаминирование, в отличие от трансаминирования, уменьшает общее кол-во аминокислот.
Реакции дезаминирования – это начальный этап катаболизма, общий для всех аминокислот.
Дезаминируются все аминокислоты, кроме Лиз, Про и Гли.
Прямое дезаминирование – отщепление NH2-группы происходит непосредственно от аминокислоты.
Прямому окислительному дезаминированию подвергается только глутамат:
Обе эти реакции – обратимые. Поэтому, при ↑ в клетках концентрации NH3 могут протекать в обратном направлении и использоваться для его обезвреживания.
Глутаматдегидрогеназа активна во всех тканях, кроме мышц.
Сер и Тре подвергаются прямому неокислительному дезаминированию:
Прямому внутримолекулярному дезаминированию подвергается Гис:
Гистидин дезаминируется только в печени и коже человека, в крови гистидаза отсутствует.
Поэтому, определение активности гистидазы в крови – используется при диагностике вирусных и токсических поражений печени, рака печени и кожи.
Большинство аминокислот подвергается в клетках непрямому дезаминированию:
В большинстве тканей протекает по окислительному пути.
Непрямое дезаминирование включает 2 стадии:
Трансаминирование аминокислоты с
α-кетоглутаратом с образованием глутамата:
Прямое окислительное дезаминирование глутамата:
Непрямое дезаминирование по неокислительному пути (цикл АМФ-ИМФ) активно протекает в мышцах из-за низкой активности глутаматдегидрогеназы.
 перейти в каталог файлов
| Образовательный портал
Как узнать результаты егэ
Стихи про летний лагерь
3агадки для детей |
Скачать 2.41 Mb.