Раздел программы: Обмен аминокислот.
ЦЕЛЬ: Изучить общие пути обмена аминокислот. Ознакомиться с методом изучения трансаминирования аминокислот. Знать клинико-диагностическое значение определения активности сывороточных аминотрансфераз.
ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ.
Основные функции белков в организме. Роль белка в питании человека. Возрастные нормы белка в питании. Биологическая ценность пищевых белков. Полноценные и неполноценные белки. Азотистый баланс.
Почему нельзя заменить белки в питании жирами или углеводами? Какие аминокислоты (8) являются эссенциальными? Приведите примеры неполноценных белков.
Что понимают под азотистым балансом? Что такое положительный азотистый баланс? Когда он наблюдается? Каковы нормы белка в питании?
С пищей в организм поступило 82 г белка в сутки. С мочой за это время выделилось 16 г азота. Какой азотистый баланс и о чем он свидетельствует?
Схема источников и путей использования аминокислот.
Переваривание белков в желудке и кишечнике. Желудочный сок, панкреатический сок, кишечный сок: характеристика протеолитических ферментов, механизмы их активации. Гниение аминокислот в кишечнике.
Перечислить ферменты, участвующие в переваривании пищевых белков и содержащиеся в желудочном, поджелудочном и кишечном соках. Связи между какими аминокислотами преимущественно расщепляют пепсин, трипсин, химотрипсин?
Из чего и как возникает соляная кислота в стенке желудка? Какова роль соляной кислоты в пищеварении?
В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов пищеварительных соков в неактивной форме? Каковы механизмы превращения пепсиногена в пепсин, трипсиногена в трипсин и химотрипсиногена в химотрипсин?
Как действует карбоксипептидаза и аминопептидаза? Написать реакции, катализируемые ими. К какому классу относятся эти ферменты?
Что подразумевается под гниением белков в кишечнике? Какие процессы протекают при этом? Перечислить возникающие при гниении белков токсические продукты.
Общие пути превращения аминокислот в организме. Дезаминирование и его виды. Характеристика оксидаз аминокислот и глутаматдегидрогеназы. Химизм окислительного дезаминирования.
Для чего используются клетками тканей и органов аминокислоты? Из каких источников пополняется аминокислотный фонд организма? Что понимают под динамическим состоянием белков в организме? Назвать белковые резервы в организме.
С помощью каких ферментов и в каких частях клеток происходит внутриклеточный гидролиз белков?
Что такое дезаминирование? Какой из четырех существующих типов дезаминирования преобладает в живом организме? Какова роль -кетоглутаровой кислоты в непрямом дезаминировании аминокислот?
Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз. Значение реакций трансаминирования.
Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование): последовательность реакций, ферменты, биологическое значение.
Написать трансаминирование с участием фосфопиридоксаля между лейцином и α-кетоглутаровой кислотой.
Написать переаминирование с участием кофермента между гистидином и -кетоглутаровой кислотой.
Назвать -кетокислоты, образующиеся из перечисленных ниже аминокислот в реакции трансаминирования с -кетоглутаровой кислотой : а) аспарагиновая кислота; б) аланин; в) фенилаланин; напишите эти реакции.
Будут ли у пациента обнаруживаться признаки недостаточности аспартата, если его рацион богат аланином, но беден аспартатом? Аргументируйте ответ.
Какова судьба без азотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные продукты распада простых белков?
Какие гормоны и как влияют на обмен белков?
Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы. Источники азота для синтеза аминокислот. Глюконеогенез из аминокислот: последовательность реакций, регуляция, физиологическое значение.
Определение активности трансаминаз сыворотки крови для дифференциальной диагностики.
Лабораторная работа.
Трансаминирование -аминокислот.
Клинико-диагностическое значение метода.
Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. Наиболее активно этот процесс протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др.
Принцип метода
В основе метода лежит реакция трансаминирования в мышечной ткани. В качестве субстратов используют глутаминовую и пировиноградную кислоты.
СООН СООН
СН2 СООН СН2 СООН
аминотранс-
С Н2 + С=О фераза СН2 + СНNН2
СНNH2 СН3 С=О СН3
СООН СООН
Глу Пируват α-кетоглутарат Ала
Появление новой кислоты – аланина обнаруживается методом распределительной хромотографии на бумаге, который основан на различной растворимости аминокислот в двух несмешивающихся жидкостях: воде (неподвижная фаза) и системе органических растворителей (подвижная фаза). Чем больше растворимость аминокислоты в воде, тем медленнее она движется по бумаге по сравнению с фронтом органического растворителя. Положение аминокислоты на носителе обнаруживают при помощи цветной реакции с нингидрином. Характерной для каждой аминокислоты величиной является коэффициент Rf – отношение расстояния, пройденного аминокислотой от места нанесения (а), к расстоянию, пройденному фронтом растворителя от места нанесения аминокислоты (в):
Rf = а/в.
Ход проведения радиальной хромотографии:
На квадратике фильтровальной бумаги (1111 см) простым карандашом провести диагонали и вокруг точки пересечения описать окружность радиусом 10 мм.
В обозначенные точки на окружности отдельными чистыми капиллярами нанести маленькие (!) капли растворов соответственно аланина и глутаминовой кислоты (растворы «свидетелей»), а также опытной и контрольной проб. Капли высушить на воздухе и повторить нанесение еще дважды
Одновременно из треугольника фильтровальной бумаги скатать фитилёк и вставить его в отверстие в центре квадрата.
В чашку Петри налить около 15 мл смеси растворителей, положить на неё хроматограмму так, чтобы конец фитилька касался дна чашки, и плотно прикрыть крышкой.
К         огда фронт растворителя дойдет от центра до краев чашки Петри, хроматограмму снять, отметить карандашом фронт растворителя и высушить в сушильном шкафу при t 100 0С. Вскоре на хроматограмме появятся пятна, указывающие на положение аминокислот (нингидрин входит в состав системы растворителей)
Для каждой аминокислоты рассчитать значение Rf и сравнить их с контрольной и опытной пробами .
Хроматограмму подклеить к протоколу и сделать выводы.
ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ. Основная:
Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 2002, с. 409-440.
Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, (Серия XXI век), с. 458-476.
Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001, с. 303-315.
Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия: Учебник. –М.: Медицина, 2000, с. 135-142.
Лекционный материал.
Дополнительная литература:
Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами /Под ред. Члена-корренспондента РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. М.: ГЭОТАР-МЕД. 2001. -448 с.: ил. – (XXI век).
Марри Р. и соавтор. ‘‘Биохимия человека’’ М.: Мир, 1993, т. 1.
Тема: Конечные пути распада белков. Образование и обезвреживание аммиака.
ЦЕЛЬ: 1.Изучить пути распада белков и обезвреживание аммиака.
2.Ознакомиться с методом количественного определения мочевины в крови и моче. Уметь интерпретировать результаты анализов.
ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ.
Катаболизм аминокислот. Образование, транспорт и обезвреживание аммиака.
Какими путями и где в организме образуется аммиак?
Что представляет собой транспортная форма аммиака?
Откуда и куда аммиак переносится?
Назвать механизмы детоксикации аммиака и охарактеризовать роль каждого из них.
Биосинтез мочевины.
Назвать последовательность реакций орнитинового цикла, ферменты. Каково происхождение атомов молекулы мочевины? Сколько молекул АТФ и в каких реакциях затрачивается на синтез одной молекулы мочевины?
Написать суммарное уравнение орнитинового цикла.
Циклы синтеза мочевины и трикарбоновых кислот, изученные Кребсом, тесно взаимосвязаны, что получило название “двухколесного велосипеда Кребса”. Найти три основных пункта взаимосвязи этих циклов.
Синтез глутаминовой кислоты путем восстановительного аминирования.
Синтез глутамина: химизм, характеристика фермента, биологическое значение.
Принцип образования солей аммония. Активация глутаминазы почек. Биологическое значение образования солей аммония. Гипераммониемия.
Азот крови: общий азот, белковый и остаточный азот. Азот мочи: общий азот, мочевина и другие азотсодержащие соединения. Величина суточного выделения мочевины. Значение определения остаточного азота и мочевины в крови и моче.
Решите ситуационные задачи:
Человек массой тела 70 кг ежедневно получает с пищей 3000 ккал энергии и выделяет 37 г мочевины (М=60). Рассчитайте процент энергии, который компенсируется белками. Учесть, что прием 1 г белка дает 4 ккал и сопровождается выделением 0,16 г азота в виде мочевины.
У больного с заболеванием печени содержание мочевины в крови 2 ммоль/л, за сутки с мочой выведено 13 г. О нарушении какой функции печени можно думать? Какие ферменты исследовать для проверки предположения?
В крови и моче пациента обнаружена повышенная концентрация аммиака и цитруллина. Укажите возможную причину этого. Как можно проверить ваше предположение?
Недостаточность какого фермента орнитинового цикла можно предположить, если в крови и моче пациента обнаружено снижение содержание мочевины и повышение аммиака, цитруллина, аргинина?
С суточным количеством мочи выделяется 18 г общего азота. Рассчитайте какой процент составляет мочевина в общем азоте, если ее суточное выделение 30г.
У больного базедовой болезнью в крови содержание общего белка 60 г/л, остаточного азота 45 ммоль/л. С мочой за сутки выделяется 24г азота. Дайте заключение о состоянии белкового обмена, объясните механизм сдвигов.
Лабораторная работа.
Определение мочевины в крови унифицированным методом
Клинико-диагностическое значение метода.
В норме в сыворотке крови содержится мочевины 3,33-8,32 ммоль/л. Примерно 50% остаточного азота крови приходится на долю мочевины.
Снижение содержания мочевины отмечается при поражении печени (гепатит, цирроз), сопровождающихся резким снижением функции мочевинообразования;
Содержание мочевины может повышаться при нефритах, лихорадочных состояниях, сепсисе, туберкулезе почек и других.
Принцип метода.
Мочевина образует с диацетилмонооксимом в сильнокислой среде при наличии тиосемикарбазида и солей железа при нагревании окрашенный комплекс, который фотометрируют при длине волны 490-540 нм.
ХОД РАБОТЫ
В три стеклянные пробирки отмерить компоненты, перечисленные в таблице, и содержимое их тщательно перемешать.
№ п/п
|
Отмерить(мл)
|
Проба
|
Эталон
|
Контроль
|
1.
2.
3.
4.
|
Сыворотка крови
Реактив №1(эталон мочевины)
Вода дистиллированная
Реактив №2 (рабочий раствор) (раствор №1:раствор №2 – 1:2)
|
0,01
-
-
2,00
|
-
0,01
-
2,00
|
-
-
0,01
2,00
|
Пробирки закрыть алюминиевой фольгой и поместить в кипящую водяную баню на 10 мин.
Пробирки охладить в токе воды 2-3 мин.
Фотометрировать до 15 мин от начала охлаждения опытную пробу (А1) и эталон (А2) против контрольного раствора.
Расчет проводить по формуле:
Мочевина (ммоль/л)=16,65ЕА1/ЕА2
ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ. Основная:
Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 2002, с. 446-451.
Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, (Серия XXI век), с. 476-489.
Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001, с. 315-323.
Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия: Учебник. –М.: Медицина, 2000, с. 142-146.
Лекционный материал.
Дополнительная литература:
Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами /Под ред. Члена-корренспондента РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. М.: ГЭОТАР-МЕД. 2001. -448 с.: ил. – (XXI век).
Марри Р. и соавтор. ‘‘Биохимия человека’’ М.: Мир, 1993, т. 1.
Клиническая биохимия /Под ред. В.А. Ткачука –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. -360 с. –(Серия XXI век)
Клиническая биохимия /Пер. с англ. –М. –СПб.: «Издательство Бином» - «Невский Диалект» 1999. -368 с., ил.
Тема: Особенности обмена некоторых аминокислот
ЦЕЛЬ: 1.Изучить особенности обмена некоторых аминокислот.
2.Ознакомиться с методом определения содержания креатинина в моче.
ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ.
Декарбоксилазы аминокислот и их производных. Образование биогенных аминов: гистамина, серотонина, ГАМК, дофамина, полиаминов. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.
Обмен фенилаланина и тирозина. Распад тирозина до фумаровой и ацетоуксусной кислоты. Использование тирозина для синтеза меланинов. Наследственные нарушения обмена фенилаланина, тирозина.
Роль серина, глицина и метионина в образовании одноуглеродных групп в реакциях трансметилирования. Участие тетрагидрофолиевой кислоты в этих процессах. Недостаточность фолиевой кислоты. Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов.
Биосинтез и физиологическая роль системы креатин -креатин-фосфат-креатинин. Значение определения креатина и креатинина в крови и моче.
Обмен метионина и реакции трансметилирования.
Глутатион: строение и функции в организме.
Решите ситуационные задачи:
Девушка долго «загорала» на солнце. К вечеру у нее повысилась температура, поднялось кровяное давление, кожа приобрела багровый цвет (гиперемия), была рвота. При декарбоксилировании какой аминокислоты образуются вещества, вызывающие подобные явления?
Альбиносы плохо переносят воздействие солнца, «загар» не развивается, появляются ожоги. Нарушение метаболизма какой аминокислоты лежит в основе этого явления?
В больницу доставлен ребенок с явлениями отсталости в физическом и умственном развитии. В моче обнаружены фенилаланин и фенилпировиноградная кислота. Какой фермент неактивен? Почему в моче в больших количествах появляется фенилаланин? Предложите лечение для данного случая.
Моча двухлетнего ребенка после подщелачивания приобретает темно-коричневое окрашивание. Предположительный диагноз.
В моче ребенка и взрослого мужчины обнаружены креатинин и креатин. Является ли это отклонением от нормы?
Почему недостаток фолиевой кислоты и витамина В12 приводит к развитию анемии?
Лабораторная работа.
Определение креатинина в моче.
Клинико-диагностическое значение метода.
Креатин и креатинин – метаболиты, которые образуются в клетках мышц, как конечные продукты азотистого обмена.
Выведение этих метаболитов с мочой указывает на состояние мышечной системы организма.
Креатинин непрерывно образуется в мышцах из креатин-фосфата без участия ферментов. Обратный процесс невозможен, поэтому креатинин, попадающий в кровоток, активно секретируется в мочу и быстро выводится. Количество выводимого креатинина является постоянным у каждого человека вне зависимости от объема мочи и количества поступающего с пищей азота. Это позволяет использовать креатинин как точку отсчета для сопоставления с другими веществами, выводимыми с мочой.
Количество креатинина в моче зависит от мышечной массы тела (10-25 мг/1кг массы) и в норме за сутки выделяется 4,4-17,6 ммоль/сут, или 53,0-106,1 мкмоль/л. Гиперкреатининурия наблюдается при синдроме длительного сдавливания, после снятия кровоостанавливающего жгута, лихорадочных состояниях, пневмонии, после тяжелой мышечной работы. Гипокреатининурия отмечается при хроническом нефрите, мышечной атрофии, дегенерации почек, лейкемии, в старческом возрасте.
Креатин в моче взрослого человека отсутствует, так как используется повторно для синтеза креатинфосфата и полностью реабсорбируется в почечных канальцах. Однако у детей, беременных женщин и в послеродовом периоде, а также у подростков моча почти всегда содержит креатин. Креатинурия у взрослых указывает либо на поражение мышечной ткани, либо на уменьшение ее массы (голодание, мышечные дистрофии и т.д.).
Принцип метода. Креатинин при взаимодействии с пикриновой кислотой в щелочной среде образует окрашенные соединения, интенсивность окраски которых измеряют фотометрически при длине волны 500-510 нм.
ХОД РАБОТЫ
Мочу перед исследованием развести в соотношении 1100 дистиллированной водой.
В три стеклянные пробирки отмерить компоненты, перечисленные в таблице, и их содержимое перемешать.
Отмерить (мл)
|
Проба
|
Эталон
|
Контроль
|
Разведенная моча
Калибровочный раствор (эталон креатинина)
Вода дистиллированная
Депротеинирующий раствор
Пикриновая кислота
Раствор гидроксида натрия
|
0,50
-
0,25
0,25
0,50
0,50
|
-
0,25
0,50
0,25
0,50
0,50
|
-
-
0,75
0,25
0,50
0,50
|
Через 20 мин измерить оптическую плотность пробы (А1) и эталона (А2) против контрольного раствора.
Расчет произвести по формуле:
Креатинин (мкмоль/л)=177А1/А2
Учитывая разведение мочи, результат умножить на 50.
Вывод занести в протокол.
ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ. Основная:
Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 2002, с. 440-446, 451-468.
Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, (Серия XXI век), с. 494-520.
Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001, с. 323-329.
Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия: Учебник. –М.: Медицина, 2000, с. 146-151.
Лекционный материал.
Дополнительная литература:
Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами /Под ред. Члена-корренспондента РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. М.: ГЭОТАР-МЕД. 2001. -448 с.: ил. – (XXI век).
Марри Р. и соавтор. ‘‘Биохимия человека’’ М.: Мир, 1993, т. 1.
Раздел программы: Роль гормонов в регуляции метаболизма. Тема: Гормоны ЦЕЛЬ: Знакомство с классификацией гормонов, общим механизмом действия и биологической ролью отдельных классов гормонов. ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ.
Определение класса “гормоны”, отличия гормонов и тканевых гормонов.
Место гормонов в системе регуляции метаболизма и функций органов. Соподчиненность и регуляция механизмами прямой и обратной связи.
Классификация и номенклатура гормонов по химическому строению, биологическим функциям, типу рецепции.
Механизм действия гормонов:
а) белково-пептидной природы и катехоламинов; б) стероидных гормонов.
Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы: механизмы возникновения и последствия.
Кортикостероидные гормоны. Химическая структура основных гормонов коры надпочечников, их влияние на обмен веществ.
Адреналин и норадреналин, их биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
Паратгормон и тиреокальцитонин. Влияние гормонов на обмен кальция и фосфора в организме человека.
Гормоны гипоталамуса и нейрогипофиза, их химическая структура и влияние на обмен веществ.
Понятие о гипо- и гиперфункции эндокринных желез.
Лабораторная работа. Качественные реакции на гормоны.
Гормон поджелудочной железы – инсулин.
Биуретовая реакция.
К 1 мл р-ра добавляют 5-6 капель раствора NaОН и 1-2 капли р-ра CuSO 4 перемешивают. Жидкость окрашивается в розово-фиолетовый цвет.
Реакция Миллона.
К 5-10 капель р-ра инсулина добавляют 2-3- капли реактива Миллона и осторожно нагревают. Образуется осадок в виде сгустка красного цвета.
Реакция Фоля.
К 5-10 капель р-ра инсулина добавляют 2-3- капли NаОН и кипятят на маленьком пламени горелки. После охлаждения добавляют 1-2 капли Рb(ОNа) 2 – появляется бурое окрашивание. ПРИМЕЧАНИЕ: Р-р Рb (ОNа) 2 приготовить в отдельной пробирке. Для этого к 1 капле р-ра (СН 3СОО) 2Рb добавляют по каплям р-р NаОН до растворения образовавшегося осадка гидроксида свинца. При стоянии или нагревании бурое окрашивание может усиливаться и может выпасть черный осадок.
Гормон щитовидной железы – обнаружение йода в препарате щитовидной железы.
Сущность метода – при гидролизе тироксина образуется йодид калия, из которого йод вытесняется йодатом калия. Выделившийся свободный йод дает с крахмалом синее окрашивание. Ход работы: Гидролизат тироксина нейтрализуют р-ром Н 2SО 4, добавляя его по каплям до слабокислой реакции на лакмус. Затем добавляют 1 каплю р-ра крахмала и 1-2 капли р-ра КJО 3. Выделившийся йод окрашивает жидкость в синий цвет.
Гормоны мозгового слоя надпочечников – адреналин.
Реакция с хлоридом железа.
В пробирку вносят 3 капли р-ра адреналина и каплю р-ра FеСl 3. Появляется изумрудно – зеленое окрашивание, которое затем при добавлении 1 капли р-ра NаОН приобретает вишнево-красный цвет. Реакция обусловлена тем, что пирокатехиновое ядро образует с ионом железа (III) соединения типа фенолятов.
Диазореакция на адреналин.
В пробирку вносят 2-3 капли р-ра адреналина, 2 капли р-ра КJО 3 и 2 капли р-ра СН 3СООН. Перемешивают и слегка нагревают. Жидкость окрашивается в красно-фиолетовый цвет. Окраска обусловлена тем, что при взаимодействии адреналина с диазореактивом образуется азокраситель.
Обнаружение 17-кетостероидов в моче.
Метод основан на взаимодействии 17-кетостероидов с м-динитробензолом в щелочной среде с образованием продуктов конденсации розово-фиолетового цвета. ХОД РАБОТЫ: В пробирку вносят 20 капель мочи и 30 капель р-ра м-динитробензола. Р-р м-динитробензола добавляют медленно, так, чтобы он стекал по стенке пробирки. Пробирку не встряхивать! Затем, также по стенке пробирки, добавляют 6 капель р-ра NаОН (спиртовый). Верхний слой жидкости окрашивается в розово-фиолетовый цвет. Клинико-диагностическое значение метода: Максимальная экскреция 17-кетостероидов у здоровых людей наблюдается в 25-летнем возрасте, в часы бодрствования, а также при стрессовых состояниях. При патологии содержание 17-кетостероидов меняется в зависимости от гипо- или гиперфункции надпочечников. Понижена экскреция 17-кетостероидов при гипотиреозе, тяжелых формах болезни печени, очень низка (1/5 нормы) при болезни Аддисона, а при болезни Симмондса и гипофизарном карликовом росте почти равна нулю. При наличии опухоли в надпочечниках, которая может проявляться как синдром Иценко- Кушинга или как адреногенитальный синдром, наблюдается повышенное содержание 17- кетостероидов в моче. Определение 17- кетостероидов в моче используется при эндокринных нарушениях в терапии и гинекологии, а также для контроля за функцией надпочечников при лечении кортикостероидами. ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ. Основная:
Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 2002, с. 248-267, 272-297.
Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, (Серия XXI век), с. 545-587, 597-615.
Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001, с. 351-358, 368-374, 384-398.
Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия: Учебник. –М.: Медицина, 2000, с. 27-29.
Лекционный материал.
Дополнительная литература:
Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами /Под ред. Члена-корренспондента РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. М.: ГЭОТАР-МЕД. 2001. -448 с.: ил. – (XXI век).
Клиническая биохимия /Под ред. В.А. Ткачука –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. -360 с. –(Серия XXI век)
Клиническая биохимия /Пер. с англ. –М. –СПб.: «Издательство Бином» - «Невский Диалект» 1999. -368 с., ил.
Марри Р. и соавтор. ‘‘Биохимия человека’’ М.: Мир, 1993, т. 1.
Тема: Взаимосвязь обменов. Обмен веществ при сахарном диабете ЦЕЛЬ: 1. Обобщить знания об обмене веществ в организме, показать их взаимосвязь 2. Изучить эндокринную функцию поджелудочной железы. 3. Изучить обмен веществ при сахарном диабете. ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ.
Сопряжение обмена углеводов и липидов.
Сопряжение обмена углеводов и аминокислот. Пути образования и превращения пирувата.
Сопряжение обмена углеводов, липидов и аминокислот на уровне образования ацетил-КоА и цикла трикарбоновых кислот.
Инсулин, строение, образование из проинсулина, влияние на обмен веществ. Глюкагон, строение, влияние на обмен веществ. Сахарный диабет. Нарушение углеводного и липидного обменов при этом заболевании. Механизм диабетической, гиперосмомолярной комы.
Решить ситуационные задачи.
Больная обратилась в клинику с жалобами на сухость во рту, жажду, обильные и частые мочеиспускания, слабость, похудание. Для каких заболеваний характерны эти симптомы? Какие лабораторные исследования необходимо провести для уточнения диагноза?
При некоторых видах опухолей поджелудочной железы происходит избыточный синтез инсулина. У больных при этом
наблюдаются следующие симптомы: дрожь, слабость, быстрая утомляемость, потливость, постоянное чувство голода. Как влияет избыточная секреция инсулина на обмен углеводов, белков и липидов в печени? Почему развиваются описанные симптомы? Объяснить, почему с течением времени это состояние приводит к нарушению мозговой деятельности?
Больной 45 лет поступил в клинику в коматозном состоянии. В выдыхаемом воздухе – запах ацетона. Ваш диагноз и предполагаемый механизм развития комы? Для каких целей в комплексном лечении такого больного используют внутривенное введение 5% раствора бикарбоната натрия?
ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ. Основная:
Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 2002, с. 267-272, 359-362, 545-550.
Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, (Серия XXI век), с. 490-494, 592-597.
Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001, с. 374-384.
Северин Е.С., Алейникова Т.Л., Осипов Е.В. Биохимия: Учебник. –М.: Медицина, 2000, с. 155-161.
Лекционный материал.
Дополнительная литература:
Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами /Под ред. Члена-корренспондента РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. М.: ГЭОТАР-МЕД. 2001. -448 с.: ил. – (XXI век).
Клиническая биохимия /Под ред. В.А. Ткачука –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. -360 с. –(Серия XXI век)
Клиническая биохимия /Пер. с англ. –М. –СПб.: «Издательство Бином» - «Невский Диалект» 1999. -368 с., ил.
Марри Р. и соавтор. ‘‘Биохимия человека’’ М.: Мир, 1993, т. 1.
 перейти в каталог файлов | Образовательный портал
Как узнать результаты егэ
Стихи про летний лагерь
3агадки для детей |
Скачать 1.16 Mb.